Минерализация органической основы костной ткани протекает с большой затратой энергии, один из источников которой — аденозинтрифосфорная кислота. В костной ткани аденозинтрифосфатаза имеет высокую активность, особенно у молодых, интенсивно растущих организмов. Еще до недавнего времени присутствие коллагенолитического (расщепляющего коллаген) фермента в тканях животных не было доказано.

В 1963-1965 гг. появились сообщения ученых о возможном присутствии коллагеназы в костной ткани. В дальнейшем специально поставленные опыты с гомогенатами костных клеток, полученных из суставных концов длинных трубчатых костей молодых крыс, наглядно показали присутствие коллагеназы в костной ткани.

Коллагенолитическая активность сосредоточена главным образом в лизосомах. Изучение состава костной ткани показало, что в ней содержатся многие ферменты углеводного, белкового и минерального обмена, характерные и для других тканей.

Наряду с этим имеются и некоторые особенности.

Так, начальные стадии расщепления гликогена осуществляются в костной ткани главным образом амилолитическим путем, т. е. с участием амилазы. Фосфорилаза, которая по современным представлениям занимает центральное место в распаде гликогена, в кости не обнаруживается.

Особенность костной ткани в отношении ферментного состава находит свое отражение и в количественном соотношении ферментов переаминирования.

Эти данные свидетельствуют о том, что костная ткань обладает собственным, специфическим для нее обменом веществ. Сравнительно недавно (1959 г.) в биохимической литературе появился термин изоферменты (изоэнзимы, изозомы).

Этим термином обозначают группу ферментов, полученных из одного источника и обладающих одним типом субстратной специфичности, т. е. расщепляющих одинаковые субстраты.

Однако эти ферменты отличаются по своим физико-химическим и другим свойствам.

Таким образом, ряд ферментов представлен множественными или гетерогенными молекулярными формами.