В процессе расщепления гликогена на более простые соединения принимают участие многие ферменты. В начальных стадиях принимают участие амилаза и фосфорилаза.

Под влиянием амилазы в результате гидролиза гликоген расщепляется до глюкозы. Под действием же фосфорилазы образуются соединения глюкозы с фосфорной кислотой.

В костной ткани преобладает гидролитический путь распада гликогена с участием амилазы. В костной ткани обнаружены ферменты белкового обмена, среди которых особо следует выделить коллагеназу, поскольку еще до недавнего времени многие исследователи отрицали присутствие ее в тканях животных.

Между тем роль этого фермента в обмене костной ткани очень велика, так как ее главный субстрат — коллаген.

При участии коллагеназы происходит гидролиз коллагена, его расщепление на более мелкие и простые по своему строению вещества. Таким образом, реакции переаминирования обеспечивают образование аминокислот, необходимых для биосинтеза белка.

В тканях человека присутствуют различные аминоферазы, однако наибольшую каталитическую активность проявляют два упомянутых выше фермента. В костной ткани не обнаружена глютамико-аланиновая транс-аминаза, а активность глютамико-аспарагиновой транса-миназы в 5 раз выше активности сыворотки крови.

Эти ферменты имеют большое значение для обеспечения биосинтетических процессов костной ткани, в первую очередь для синтеза белков коллагеновой природы.

В кости присутствует специфический фермент пирофосфатаза, который имеет большое значение для процессов минерализации.

Обызвествление коллагеновых волокон может происходить только в присутствии пирофосфатазы, которая разрушает пирофосфаты. Пирофосфат угнетает процесс минерализации.

Пирофосфатаза снимает это явление.