Множественность молекулярных форм одного и того же фермента ученые наблюдали давно. Следуя рекомендациям немецкого биохимика Эмиля Фишера, при выполнении работ по ферментам обычно указывают вид, а также орган или ткань, из которых выделен фермент.

Тем самым подчеркивается положение, согласно которому ферменты, полученные из различных источников, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, могут различаться по своим свойствам. Значение этого явления начали осознавать лишь после того, как выяснилось, что изоферменты отличаются друг от друга отношением к ингибиторам и активаторам, а их спектр изменяется при различных физиологических и патологических состояниях.

Выяснилось также, что характер распределения изоферментов связан с направлением метаболизма.

Открытие и изучение гетерогенности ферментов значительно расширило возможности диагностики, патогенеза и лечения различных заболеваний. В настоящее время достаточно полно изучены изоферментные спектры ряда энзимов.

Особенно много работ посвящено изоферментам лактатдегидрогеназы — ЛДГ, занимающей центральное место в процессах гликолиза и катализирующей обратимую реакцию превращения пировиноградной кислоты в молочную.

Гетерогенность лактатдегидрогеназы впервые была установлена в 1952 г. Нейладсом. Ученый выявил при электрофорезе растворов кристаллического фермента две фракции, имеющие различную подвижность и обладающие лактатдегидрогеназной активностью.

Дальнейшее совершенствование техники электрофоретического анализа позволило установить вначале три, а затем пять форм ЛДГ. Изоферменты лактатдегидрогеназы различаются не только по электрофоретическим свойствам, но и по химическому составу, субстратной и иммунохимической специфичности, хроматографическим свойствам и т. д. В тканях человека и животных соотношение пяти молекулярных форм лактатдегидрогеназы сильно варьирует в зависимости от вида животного и исследуемых тканей.