Эта особенность — характерный признак принадлежности белка к группе коллагенов. Ни в одном из известных белков не содержится такого большого количества глицина, пролина и оксипролина.

Более того, эти аминокислоты составляют основную ячейку первичной структуры коллагена и определяют его рентгенографические свойства.

Для определения молекулярных свойств белков пользуются рентгеноструктурным анализом.

Сущность этого метода заключается в следующем. Любое кристаллическое вещество характеризуется правильным расположением атомов в объеме, т. е. образуют кристаллическую решетку, в которой атомы вещества располагаются в определенном порядке на определенном расстоянии друг от друга.

Узкий пучок рентгеновских лучей, проходя через кристаллы химического соединения, наталкивается на атомы, расположенные в кристаллической решетке, и отклоняется под действием их электронов. Если за кристаллом поместить фотографическую пленку, то на ней возникнет изображение отклоненных лучей в виде отдельных пятен.

Если в веществе сохраняется периодичность атомов, то на фотопленке при прохождении лучей Рентгена через это вещество будет регистрироваться строго определенная картина, присущая только данному кристаллическому веществу. По характеру расположения пятен и их интенсивности можно рассчитать расстояние между атомами в кристалле и определить их расположение, т. е. установить структуру кристалла.

Эти изображения называются дифракционными рентгенограммами. При изучении белков с помощью рентгеноструктурного анализа установлено, что коллаген имеет специфическую картину дифракционных рентгенограмм, отличающую его от других белков.

В коллагене полипептидная цепь построена по типу глицин — пролин — X. Место X могут занимать разные аминокислоты, но чаще всего это пролин или оксипролин. Такая последовательность аминокислот в полипептидной цепочке коллагена определяет картину дифракционных рентгенограмм.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и имеет спиральную форму.