Молекулы с третичной структуройЧтобы разобраться в свойствах белков, необходимо знать их строение. Советским ученым удалось измерить упругость некоторых белков.

Оказалось, что туго скрученные молекулы белков более упруги, чем каучук.

От пространственного расположения полипептидных цепей во многом зависят свойства белковых молекул.

Белки строятся на рибосомах. Постепенно блок за блоком подстраиваются одна к другой аминокислоты, образуя полипептидную цепь.

Порядок, в каком выстраиваются аминокислоты, составляет первичную структуру белка. Полипептидная цепочка благодаря взаимодействию ее химически активных групп может извиваться спирально, на ней возникают перетяжки, петли, двойные участки.

Так образуется вторичная структура белка. На этом изменения цепочки не заканчиваются.

Она может изгибаться, завиваться в кольцо, скручиваться в шар или вытягиваться, в результате чего возникает третичная структура белка.

Молекулы с третичной структурой, объединяясь в надмолекулярные образования, могут приобрести новые качественные особенности и образовать четвертичную структуру.

Под четвертичной структурой белков понимают структурную связь между двумя или несколькими неактивными белками, которые, соединяясь, образуют функционально активную единицу.

Четвертичную структуру могут иметь лишь те белки, молекула которых включает более одной полипептидной цепи. Способ упаковки цепей в белковой молекуле имеет огромное функциональное значение.

В любых реакциях, осуществленных белками, могут принимать участие их первичные, вторичные и другие структуры, чем определяется многообразие функций белка.

Элементарный состав различных белков почти одинаков.

Однако они отличаются по содержанию азота, строго определенному для каждого белка.

Так, в животном белке коллагене 18,6% азота, в белке картофеля только 16,0%. Своеобразие коллагена состоит в том, что 73 всех аминокислот, входящих в состав его молекулы, приходится на глицин, 73 — на пролин и гидроксипролин, 73 — на долю всех остальных аминокислот.

Комментарии запрещены.